La molécula de chaperona es prometedora para el tratamiento del Alzheimer

Un nuevo descubrimiento muestra cómo el cuerpo normalmente limpia el cerebro de sustancias nocivas asociadas con la enfermedad de Alzheimer.

En el estudio, los investigadores determinaron que una chaperona molecular, HspB1, funciona como una empresa de gestión de residuos para recolectar y desintoxicar los altos niveles de péptido beta amiloide tóxico que se encuentra en la enfermedad de Alzheimer.

Los científicos sabían que HspB1 estaba presente en las placas distintivas que se acumulan entre las neuronas de los pacientes con Alzheimer, pero su función sigue siendo un misterio.

"Lo que hemos encontrado es que HspB1 es un mecanismo protector que intenta deshacerse de los oligómeros tóxicos o agregados de beta amiloide que ocurren en el Alzheimer", dijo Anil G. Cashikar, Ph.D., el autor correspondiente del estudio publicado en Biología molecular y celular.

Se cree que el péptido beta amiloide, o Abeta, inicia la cascada de eventos que conduce al daño de las células cerebrales y la muerte en la enfermedad de Alzheimer: a medida que aumentan los niveles, el péptido comienza a agruparse en el cerebro. De hecho, los niveles altos en el líquido cefalorraquídeo son un marcador de diagnóstico de la enfermedad.

Las chaperonas moleculares son conocidas por su propensión a responder a proteínas mal plegadas que producen enfermedades, que es la forma en que el cuerpo ve el exceso de Abeta.

Si bien las placas resultantes ocupan un espacio privilegiado en el cerebro, sigue siendo mejor que las neuronas tóxicas que matan Abeta, dijo Cashikar. "Creemos que tal vez el sistema se sienta abrumado".

Mejorar nuestro conocimiento del mecanismo de protección y el potencial de tratamiento de HspB1 es alentador, aunque queda mucho trabajo por hacer, dijo Cashikar.

A principios de este año, un artículo que Cashikar publicó en la revista Más uno mostró la eliminación de genes con una función similar de un modelo de ratón con síntomas de empeoramiento de la enfermedad de Alzheimer. El nuevo estudio también mostró que las neuronas de ratones deficientes en HspB1 eran más sensibles a los estragos tóxicos de Abeta.

“HspB1 está presente porque su función es proteger las células. La implicación es que si podemos elevar los niveles de esta chaperona molecular, podríamos manejar la situación un poco mejor ”, dijo.

Cashikar cree que este sistema natural se puede imitar desarrollando una versión más pequeña de la chaperona molecular que podría introducirse en el torrente sanguíneo para eliminar el exceso de Abeta del cerebro.

El cerebro tiene un mecanismo protector natural que probablemente evitaría su aplicación directa. Sin embargo, la afinidad natural de la beta amiloide y la HspB1 indica que un enfoque más remoto podría ser eficaz.

"Queremos crear versiones más pequeñas de HspB1 que se puedan poner en el torrente sanguíneo para que pueda absorber el material del cerebro en la sangre, donde se puede eliminar de manera más eficiente", dijo.

Cashikar cree que podría descubrir una manera de aumentar la producción natural de HspB1 protectora en las células cerebrales, un hallazgo que podría contribuir en gran medida a combatir el desarrollo o la propagación de la enfermedad de Alzheimer.

Fuente: Universidad de Ciencias de la Salud de Georgia

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